文件名称：大肠杆菌二硫键异构酶DsbC的表达、纯化及活性分析 (2008年)
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更新时间：2024-06-01 20:00:24
自然科学 论文
将大肠杆茼二硫键异构酶DsbC基因克隆到表达载体pRSETc中，并在宿主茵E. coli BL21（DE3）中通过IPTG诱导进行可溶性表达。用Ni-NTA亲和层析柱从菌体裂解液中纯化了His6-DsbC，通过Superdex 75凝胶过滤层析获得纯His6-DsbC蛋白。Western blot和凝胶过滤层析分析表明，该蛋白以二聚体的形式存在。通过RP-HPLC分析，表达的His6-DsbC以氧化型和还原型存在，并且该两种形态在一定的氧化还原体系中能够相互转化。HRP重折叠实验说明，重组DsbC能够提高