昆虫细胞凋亡蛋白酶caspase-1的表达纯化及活性分析 (2010年)

时间:2021-05-24 04:08:26
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文件名称:昆虫细胞凋亡蛋白酶caspase-1的表达纯化及活性分析 (2010年)
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更新时间:2021-05-24 04:08:26
自然科学 论文 依赖于天冬氨酸的半胱氨酸蛋白酶(caspase)在细胞凋亡途径中起着不可替代的关键酶作用。本研究采用原核表达载体pET32a表达和纯化了家蚕细胞Bm-caspase-1及粉纹夜蛾细胞Tni-caspase-1蛋白酶,序列分析表明二者具有相同的内部剪切识别序列,且酶活性位点均为QAcQ↓G。纯化获得大量可溶性蛋白酶,western-blotting分析表明Bm-caspase-1在大肠杆菌中已自我剪切活化,而Tni-caspase-1没有自我剪切,无酶活性;活性Bm-caspas1蛋白酶对caspase-3

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