文件名称：重组蛋白sHLA-G1的原核表达与纯化 (2007年)
文件大小：355KB
文件格式：PDF
更新时间：2024-07-08 13:00:34
自然科学 论文
为了进一步在蛋白质水平对人白细胞抗原HLA-G进行分析，利用已经构建好的克隆质粒pGEM-T-HLA-G1，进一步构建了重组原核表达质粒pET28a-sHLA-G1。SDS-PAGE检测表明，重组蛋白sHLA-G1在大肠杆菌（E.coli）中得到稳定表达，原核表达的重组蛋白sHLA-G1主要以包涵体形式存在。包涵体蛋白经充分洗涤、尿素溶解后用钴离子树脂纯化，并用SDS-PAGE和Western印迹进行了分析，鉴定结果表明，该蛋白纯度达到90%以上，并能与HLA-G特异性抗体87G反应。该研究结果为进一步的