低温脂肪酶的分离纯化及酶学性质 (2013年)

【文件属性】：
文件名称：低温脂肪酶的分离纯化及酶学性质 (2013年)
文件大小：310KB
文件格式：PDF
更新时间：2021-05-23 06:17:04
工程技术 论文 苏云金芽胞杆菌CZW001脂肪酶发酵上清液经硫酸铵沉淀、透析、超滤离心、DEAE-纤维素-52离子交换层析和Sephadex G-100凝胶过滤层析得到电泳纯的脂肪酶，纯化倍数为75．5倍，活性回收率为37．6％，12％SDS-PAGE电泳估计其相对分子质量约40 000。对纯化后的脂肪酶进行酶性质研究表明：酶的最适作用温度为25℃，对热敏感，60℃处理30 min仅残留30％酶活性；酶的适宜作用pH范围在7～9，最适pH为8；该脂肪酶的水解活性对Ca2+表现明显的依赖性， Al3+、Zn2+和Fe2+对