大肠杆菌谷氨酸脱羧酶的纯化及其性质的研究 (1990年)

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文件名称：大肠杆菌谷氨酸脱羧酶的纯化及其性质的研究 (1990年)
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更新时间：2021-06-12 12:02:00
自然科学 论文 大肠杆菌菌体经机械研磨,硫酸铵分级,sephadex G-100层析,再用聚丙烯酰胺垂直板凝胶电泳进行纯化,得到电泳均一的L-谷氨酸脱羧酶纯品.酶作用的最适pH 为4.4,在pH3.6～5.8稳定;最适温度50℃,50℃以下稳定;于60℃保温30min,酶活力保留65%.此酶作用于L-谷氨酸的K_m 值为1.39×10~(-2)mol/L,金属离子Zn~(2+),Cu~(2+),Mg~(2+),Fe~(2+)分别不同程度的抑制此酶,EDTA 无抑制作用.该酶在280nm 处有最大光吸收,与蛋白质在280n