鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究① (2007年)

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文件名称：鸭肝蛋白酶的分离纯化及其部分性质研究① (2007年)
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更新时间：2021-05-12 19:56:18
自然科学 论文 经Tris-HCl缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephacryl S-200凝胶过滤层析，得到鸭肝蛋白酶电泳纯制品．纯化倍数为650.16倍，回收率为19.23％．经SDS-PAGE和凝胶过滤测得该酶的分子量为35kD．该酶在pH6.0～11.0，温度低于25℃稳定，当温度上升到55℃时活性迅速下降．该酶在pH10和60℃时达到最高活性．进一步研究得知：Cu2+离子对该酶有明显促进作用，而Mn2+却使酶几乎失活．以酪蛋白为底物，在pH 10.0