脂蛋白酯酶的分离纯化及其部分性质研究 (2012年)

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文件名称:脂蛋白酯酶的分离纯化及其部分性质研究 (2012年)

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更新时间:2024-06-08 07:09:37

自然科学 论文

将Candida rugosa用橄榄油诱导培养,所得上清液依次经过截留分子量10000中空纤维柱浓缩,85%硫酸铵沉淀,然后经过DEAE-Sepharose F.F.离子柱和Phenyl Sepharose CL-4B柱进行交换层析和疏水层析,得到了活力达6.04 U/mg的脂蛋白酯酶,纯化倍数和回收率分别为13.8倍6.6%。所得纯化酶经还原和非还原SDS-PAGE分析为单一蛋白染色带,HPLC显示纯度为95%以上。该酶的最适温度为40℃~50℃之间,最适pH为7.5,具有较强的热稳定性和酸碱稳定性,在


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