核酸酶P1的纯化和酶学性质研究 (2002年)

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文件名称:核酸酶P1的纯化和酶学性质研究 (2002年)

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更新时间:2024-05-29 16:30:44

自然科学 论文

桔青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤,得到的核酸酶P1比活力为711 U/mg,纯化倍数1 500。纯化的酶蛋白纯品经SDS-聚丙烯酰胺电泳,呈现一条单带。该酶催化反应的最适pH范围为6--8,最适温度在70℃,在60℃以下时酶活较为稳定.锌离子对此酶有明显的激活作用,而铜离子具有明显的抑制作用。


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