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文件名称：重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质 (2010年)
文件大小：1.32MB
文件格式：PDF
更新时间：2021-05-27 15:16:33
自然科学 论文
为从已构建的重组大肠杆菌 pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶 C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷 氏菌几丁质酶 C的可溶性表达。表达产物经镍柱亲和层析( IMAC)和 Phenyl-Sepharose疏水层析( HIC)分离纯 化后,得到电泳纯的几丁质酶。酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶 C为单体蛋白,相对分子质量为51.8 ku; 最适 pH值为5.0,最适温度为55℃,在55℃的条件下保温4 h后仍有90%以上的酶活力。研究结果还表 明,Cu2 +,Hg2 +,Co2 +,Mg2 +对酶活力均