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文件名称：黏细菌抗凝溶栓双功能蛋白MF-1的纯化及其酶学性质 (2009年)
文件大小：1.28MB
文件格式：PDF
更新时间：2021-05-21 00:33:53
自然科学 论文
对黏细菌Angiococcussp.的抗凝溶栓双活性蛋白MF-1进行纯化、鉴定并对其酶学性质进行初步研究。采用丙酮分级沉淀法、DEAE-Sepharose离子交换层析和SephadexG-50分子筛层析对发酵液进行纯化,用SDS-PAGE和等电点聚焦电泳对其进行鉴定,并用纤维蛋白平板法和水解酪蛋白法对其酶学性质进行检测。结果表明:经过一系列的纯化步骤分离得到该蛋白相对分子质量为3.2×104,等电点为8.5,酶的比活力为30761.57U/mg,活性回收率为13.9%;溶栓活性的最适反应温度为35℃,最适