文件名称:重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、纯化和复性 (2009年)
文件大小:365KB
文件格式:PDF
更新时间:2024-06-19 00:12:22
自然科学 论文
对已经构建成功并转化到大肠杆菌E.coliBL21(DE3)的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达,得到分子量为21000,包涵体形式的重组蛋白。通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后,用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性,得到了具有较高活性的重组蛋白。
文件名称:重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、纯化和复性 (2009年)
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自然科学 论文
对已经构建成功并转化到大肠杆菌E.coliBL21(DE3)的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达,得到分子量为21000,包涵体形式的重组蛋白。通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后,用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性,得到了具有较高活性的重组蛋白。