粪肠球菌SK32・001精氨酸脱亚胺酶的分离纯化及酶学性质研究 (2015年)

时间:2021-05-30 17:28:24
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文件名称:粪肠球菌SK32・001精氨酸脱亚胺酶的分离纯化及酶学性质研究 (2015年)
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更新时间:2021-05-30 17:28:24
工程技术 论文 对Enterococcus faecalis SK32.001所产的精氨酸脱亚胺酶(ADI)进行分离纯化并对其酶学性质进行研究。实验结果表明,通过细胞破碎,硫酸铵沉淀,HiPrep Q FF 16/10阴离子交换层析,Sephadex G-75等纯化方法获得电泳纯精氨酸脱亚胺酶,分子量约为42ku,催化最适温度和pH分别为50℃和6.5,在30~40℃和pH5.5~7.5时较稳定。不同浓度的 Zn2+对酶活性影响较大。1mmol/L的Zn2+和10mmol/L的Co2+、Ca2+、Mg2+对酶活有较大的促

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