【文件属性】：
文件名称：真姬菇热激蛋白70(HmHSP70)的纯化 (2010年)
文件大小：286KB
文件格式：PDF
更新时间：2021-05-22 09:15:39
自然科学 论文
SDS―PAGE电泳分析显示，经过不同浓度梯度的IPTG诱导，获得了带有重组质粒pET32a―C（＋）／HmH―SP70的大肠杆菌产生可溶性重组蛋白的最佳诱导条件。当IPTG的终浓度为0.15mmoL／L时，诱导可溶性重组蛋白的量最高，重组蛋白浓度为22.5mg／ml.同时SDS―PAGE显示得到蛋白分子量约为90KDa的融合蛋白。并对诱导过程中产生的包涵体进行了变性和透析复性，使其变为可溶性蛋白；通过镍亲和层析的纯化以及肠激酶的酶切作用，最终得到纯度较高的HmHSP70，纯化后的目的蛋白分子质量约为70