Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质* (2006年)

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文件名称：Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质* (2006年)
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更新时间：2021-05-19 20:09:31
自然科学 论文 利用自行筛选、鉴定的Acetobacter Z127，纯化出高活性的乙醇脱氢酶，并对该酶的生化特性进行了初步研究。试验表明：粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离，纯化出一种以NAD+为辅酶的ADH，经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa；ADH反应的最适pH值为7.0，最适温度为60℃，K+离子对其酶活有促进作用，二价金属离子对其活性有抑制作用，Fe3+极易使ADH产生沉淀。研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数。