文件名称：β-NGF融合蛋白的表达及其三步层析纯化工艺 (2010年)
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更新时间：2024-06-07 07:46:41
自然科学 论文
采用无血清培养基培养表达HIR-β-NGF融合蛋白的工程细胞株CHO，收集上清后，通过浓缩、过滤预处理，并采用亲和层析、阴离子交换层析和阳离子交换层析三步法工艺对融合蛋白进行纯化，最后用Fc ELISA、CHOP ELISA、Western-blot等方法对目的蛋白进行质量检测．实验结果表明：HIR．B．NGF融合蛋白相对分子质量约为190 kDa；蛋白收率达47．0％；经纯化后杂质DNA含量可降低到2．3 ng／mg以下，CHOP蛋白降到2．3 ng／mg以下，Protein A蛋白降低到49．8 ng